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<!DOCTYPE html>

<title>Reverse Transkriptase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Reverse Transkriptase</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Reverse Transkriptase

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Modell der reversen Transkriptase (Dimer) des <a href="HIV" title="HIV">HIV</a>-1

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.7.7.49">2.7.7.49</a>, <a href="Nukleotidyltransferase" title="Nukleotidyltransferase">Nukleotidyltransferase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Deoxynucleosid-Triphosphat + DNA(n)

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Diphosphat + DNA(n+1)

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Reverse Transkriptasen</b> (<b>RT</b>) sind <a href="Enzym" title="Enzym">enzymatisch</a> wirksame <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteine</a>, die als <b>RNA-abhängige DNA-Polymerasen</b> eine <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> in umgekehrter Richtung (revers), nämlich von <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">RNA</a> in <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a>, <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalysieren</a>; damit kann genetische Information von RNA in DNA umgeschrieben werden.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biochemische_Aspekte">Biochemische Aspekte</h2></div>

<p>Mittels ihrer RNA-abhängigen <a href="DNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-Polymerase">DNA-Polymerase</a>-Aktivität wird zunächst nach Vorlage einer einzelsträngigen RNA durch Verknüpfung von komplementär <a href="Basenpaar" title="Basenpaar">gepaarten</a> DNA-Bausteinen (<a href="Desoxyribonukleotide" title="Desoxyribonukleotide">Desoxyribonukleotide</a>) ein Hybrid-Doppelstrang aus RNA und DNA aufgebaut. Danach wird dessen RNA-Anteil weitgehend abgebaut, vermittels einer <a href="RNase_H" class="mw-redirect" title="RNase H">RNase-H</a>-Aktivität eines besonderen Abschnitts des Proteins. Der verbliebene DNA-Einzelstrang wird schließlich zum DNA-Doppelstrang ergänzt, katalysiert durch eine zusätzliche inhärente DNA-abhängige DNA-Polymerase-Aktivität der Reversen Transkriptase.

</p><p>Die Fehlerhäufigkeit der Reversen Transkriptase liegt wegen einer fehlenden Korrekturfunktion<sup id="cite_ref-scientist/33303_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-scientist/33303-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> (<i>proof-reading</i>) bei 1:10<sup>3</sup> bis 1:10<sup>4</sup> und führt zu einer sehr hohen <a href="Mutation" title="Mutation">Mutationsrate</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Die <i>Reverse Transkriptase</i> aus <a href="Retroviren" title="Retroviren">Retroviren</a> wurde erstmals 1970 sowohl von <a href="Howard_M._Temin" title="Howard M. Temin">Howard Temin</a> als auch, unabhängig, von <a href="David_Baltimore" title="David Baltimore">David Baltimore</a> beschrieben.<sup id="cite_ref-PMID4316301_3-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID4316301-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-PMID4316300_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID4316300-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Sie erhielten 1975 für diese Entdeckung zusammen mit <a href="Renato_Dulbecco" title="Renato Dulbecco">Renato Dulbecco</a> den <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Physiologie_oder_Medizin" title="Nobelpreis für Physiologie oder Medizin">Nobelpreis für Physiologie oder Medizin</a>. Der Zusatz <i>revers</i> kennzeichnet das eigenartige Vermögen dieses Enzyms, nach einer RNA-Vorlage eine DNA aufzubauen. Die unerwartete Prozessrichtung entkräftete die bis dahin vertretene Lehrmeinung, das sogenannte <i><a href="Zentrales_Dogma_der_Molekularbiologie" title="Zentrales Dogma der Molekularbiologie">Zentrale Dogma der Molekularbiologie</a></i>, der genetische Informationsfluss verlaufe ausschließlich in der Richtung DNA → RNA → Protein, niemals umgekehrt.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-PMID5422595_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID5422595-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Vorkommen">Vorkommen</h2></div>

<p>Die Reverse Transkriptase wurde zuerst in <a href="Retroviren" title="Retroviren">Retroviren</a> (z. B. <a href="Humanes_Immundefizienz-Virus" class="mw-redirect" title="Humanes Immundefizienz-Virus">HIV</a>, <a href="HTLV" class="mw-disambig" title="HTLV">HTLV</a>, <a href="Simianes_Immundefizienz-Virus" title="Simianes Immundefizienz-Virus">SIV</a>) entdeckt. Diese Viren mit <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">RNA</a>-Genom verwenden die RT, um ihr <a href="Genom" title="Genom">Genom</a> in DNA umzuschreiben. Die RT erfüllt damit eine entscheidende Funktion bei der Vermehrung des Virus. Daneben enthalten auch bestimmte DNA-Viren wie die Hepadnaviren (z. B. der Erreger der Hepatitis B (<a href="Hepatitis-B-Virus" title="Hepatitis-B-Virus">HBV</a> das <a href="Protein_P_(Hepatitis-B-Virus)" title="Protein P (Hepatitis-B-Virus)">Protein P</a>), oder die bei Pflanzen auftretenden <a href="Caulimoviridae" title="Caulimoviridae">Caulimoviren</a>) eine RT.

Von ehemaligen, mutierten Retroviren stammen auch die Klasse-I-<a href="Transposon" title="Transposon">Transposons</a> – auch <a href="Retroelement" title="Retroelement">Retroelemente</a> genannt – ab. Diese benötigen für ihre Replikation eine RT. Diese wird entweder von ihnen selbst codiert (autonome <a href="Long_interspersed_nuclear_element" class="mw-redirect" title="Long interspersed nuclear element">LINEs</a> und <a href="LTR-Retrotransposon" title="LTR-Retrotransposon">LTR-Retrotransposons</a>) oder muss zur Verfügung gestellt werden (z. B. bei <a href="SINE" class="mw-redirect" title="SINE">SINEs</a>).

</p><p><a href="Splei%C3%9Fen_(Biologie)" title="Spleißen (Biologie)">Gruppe II Introns</a> codieren ebenfalls für eine Reverse Transkriptase, die eine enzymatisch aktive Intron-RNA (<a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozym</a>) stabilisiert und die integrierte RNA in DNA umschreibt.<sup id="cite_ref-PMID20463000_7-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID20463000-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die RNA katalysiert bei dem Vorgang das Spleißen. Gruppe II Introns wurden in Prokaryonten und in den Genomen von <a href="Organell" title="Organell">Organellen</a> in Pilzen und Pflanzen nachgewiesen.

</p><p>Eine Reverse Transkriptase ist ebenfalls Bestandteil der <a href="Telomerase" title="Telomerase">Telomerase</a> von <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a>, wo sie die im Zuge einer <a href="Replikation" title="Replikation">Replikation</a> anhand einer eigenen RNA-Vorlage verkürzte <a href="Telomer" title="Telomer">Telomere</a> wieder auf die ursprüngliche Länge erweitert und somit den Prozess der <a href="Biogerontologie" title="Biogerontologie">Zellalterung</a> verzögert.<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Reverse_Transkription">Reverse Transkription</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Reverse_Transkription" title="Reverse Transkription">Reverse Transkription</a></i></div>

<p>Das RNA-Genom von RNA-Viren, beispielsweise <a href="Retroviren" title="Retroviren">Retroviren</a>, wird in doppelsträngige DNA umgeschrieben. Dieser Vorgang wird <a href="Transkription_(Biologie)#Reverse_Transkription" title="Transkription (Biologie)">reverse Transkription</a> genannt. Das Virus bringt die hierfür notwendige Reverse Transkriptase in seinen Viruspartikeln mit. Diese schreibt mithilfe eines <a href="TRNA" title="TRNA">tRNA</a>-Primers die einzelsträngige RNA des Virus zunächst in einen komplementären DNA-Strang um (Aktivität als <i>RNA-abhängige DNA-Polymerase</i>). Danach wird die RNA abgebaut bis auf ein Fragment, das als zweiter Primer dient (Aktivität als <i><a href="Ribonuklease_H" class="mw-redirect" title="Ribonuklease H">Ribonuklease H</a></i>). Damit entsteht anschließend die doppelsträngige DNA (Aktivität als <i>DNA-abhängige <a href="DNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-Polymerase">DNA-Polymerase</a></i>).

</p><p>Das virale Genom der RNA liegt dann doppelsträngig als DNA-Kopie vor. Zudem wurden bei der reversen Transkription an beiden Enden der DNA-Stränge sogenannte <a href="Long_Terminal_Repeat" title="Long Terminal Repeat">LTR-Sequenzen</a> generiert, die für den weiteren Ablauf der Infektion essenziell sind. Sie ermöglichen die Integration in das DNA-Genom der Wirtszelle – durch ein weiteres Enzym von Retroviren, eine <a href="Integrase" title="Integrase">Integrase</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biotechnologische_Anwendungen">Biotechnologische Anwendungen</h2></div>

<p>Die Fehlerhäufigkeit der viralen Reversen Transkriptase erschwert die Bekämpfung von Retroviren wie HIV. Die Hemmung der Reversen Transkriptase ist ein Ziel der <a href="Hochaktive_antiretrovirale_Therapie" class="mw-redirect" title="Hochaktive antiretrovirale Therapie">Kombinationstherapie</a> und durch verschiedene <a href="Wirkstoff" title="Wirkstoff">Wirkstoffe</a> (<a href="Nichtnukleosidische_Reverse-Transkriptase-Inhibitoren" title="Nichtnukleosidische Reverse-Transkriptase-Inhibitoren">NNRTI</a>, <a href="Nukleosidische_Reverse-Transkriptase-Inhibitoren" title="Nukleosidische Reverse-Transkriptase-Inhibitoren">NRTI</a>) möglich. Solche Reverse-Transkriptase-Hemmer waren die ersten und bis 1994 einzigen zur Behandlung der HIV-Infektion zugelassenen wirksamen Medikamente.

</p><p>Die künstlich erzeugte Reverse Transkriptase „Xenopolymerase“ ist nun in der Lage, Korrektur zu lesen und somit die Fehlerrate zu minimieren.<sup id="cite_ref-scientist/33303_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-scientist/33303-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Reverse Transkriptasen werden in der <a href="Molekularbiologie" title="Molekularbiologie">Molekularbiologie</a> und in der molekularen <a href="Diagnostik" class="mw-redirect" title="Diagnostik">Diagnostik</a> eingesetzt, beispielsweise bei der <a href="RT-PCR" class="mw-redirect" title="RT-PCR">RT-PCR</a> oder um eine <a href="CDNA-Bank" class="mw-redirect" title="CDNA-Bank">cDNA-Bank</a> zu erstellen. Hierfür werden virale Reverse Transkriptasen aus dem <a href="Murines_Leuk%C3%A4mievirus" title="Murines Leukämievirus">Murine Leukemia Virus</a> (MLV) oder dem Avian Myeloblastosis Virus (AMV) genutzt. In der Regel werden aber keine nativen Enzyme, sondern gentechnisch erzeugte Varianten mit geringerer Fehlerrate, niedrigerer RNase-H-Aktivität und höherer Temperaturstabilität eingesetzt.<sup id="cite_ref-PMID16461951_9-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID16461951-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-PMID22691702_10-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID22691702-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Nachdem die Isolierung rekombinanter Gruppe II Intron-Reverse Transcriptasen gelungen ist, wird erwartet, dass diese aufgrund ihrer geringeren Fehlerrate, höheren Geschwindigkeit und Temperaturstabilität, insbesondere aber auch der Template-Switch-Aktivität, dem direkten Wechsel an das 3'-Ende neuer RNAs, an Bedeutung gewinnen.<sup id="cite_ref-PMID23697550_11-0" class="reference"><a href="#cite_note-PMID23697550-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Reverse_transcriptase?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Reverse Transkriptase</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.welt-der-wappen.de/Apotheke/HIV/waffen1.htm">Die Reverse Transkriptase von HIV</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://earth.callutheran.edu/Academic_Programs/Departments/BioDev/omm/jsmol/hivrt/hivrt.html">Interaktive Präsentation der RT von HIV</a> im <a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.callutheran.edu/Academic_Programs/Departments/BioDev/omm/exhibits.htm#displays">Online Macromolecular Museum</a> (englisch, die Darstellung der <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB-Datei</a> erfolgt über einen JavaScript-Viewer)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Vincent R. Racaniello, Glenn F. Rall, Anna Marie Skalka, Lynn W. Enquist: <cite style="font-style:italic">Principles of virology</cite>. 4. Auflage. Washington DC, ISBN 978-1-55581-933-0, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>189</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Reverse+Transkriptase&rft.au=Vincent+R.+Racaniello%2C+Glenn+F.+Rall%2C+Anna+Marie+Skalka%2C+...&rft.btitle=Principles+of+virology&rft.edition=4&rft.genre=book&rft.isbn=9781555819330&rft.pages=189&rft.place=Washington+DC" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-scientist/33303-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-scientist/33303_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-scientist/33303_2-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.the-scientist.com/the-nutshell/reverse-transcriptase-with-proofreading-capabilities-created-33303"><i>Reverse Transcriptase with Proofreading Capabilities Created.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 27. Februar 2020</span> (englisch).</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AReverse+Transkriptase&rft.title=Reverse+Transcriptase+with+Proofreading+Capabilities+Created&rft.description=Reverse+Transcriptase+with+Proofreading+Capabilities+Created&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.the-scientist.com%2Fthe-nutshell%2Freverse-transcriptase-with-proofreading-capabilities-created-33303&rft.language=en"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-PMID4316301-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID4316301_3-0">↑</a></span> <span class="reference-text">H. M. Temin, S. Mizutani: <i>RNA-dependent DNA polymerase in virions of Rous sarcoma virus.</i> In: <i>Nature.</i> Band 226, Nummer 5252, Juni 1970, S. 1211–1213, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4316301?dopt=Abstract">PMID 4316301</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID4316300-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID4316300_4-0">↑</a></span> <span class="reference-text">D. Baltimore: <i>RNA-dependent DNA polymerase in virions of RNA tumour viruses.</i> In: <i>Nature.</i> Band 226, Nummer 5252, Juni 1970, S. 1209–1211, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4316300?dopt=Abstract">PMID 4316300</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">John M. Coffin, Stephen H. Hughes, <a href="Harold_E._Varmus" title="Harold E. Varmus">Harold E. Varmus</a>: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=rv.section.11"><i>The Place of Retroviruses in Biology.</i></a> In: <i>Retroviruses.</i> Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1997, ISBN 0-87969-571-4.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID5422595-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID5422595_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text"><i>Central dogma reversed.</i> In: <i><a href="Nature" title="Nature">Nature</a></i>, Band 226, Nummer 5252, Juni 1970, S. 1198–1199; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/5422595?dopt=Abstract">PMID 5422595</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID20463000-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID20463000_7-0">↑</a></span> <span class="reference-text">A. M. Lambowitz, S. Zimmerly: <i>Group II introns: mobile ribozymes that invade DNA.</i> In: <i>Cold Spring Harbor perspectives in biology</i>, Band 3, Nummer 8, August 2011, S. a003616; <a href="https://doi.org/10.1101/cshperspect.a003616" class="extiw external" title="doi:10.1101/cshperspect.a003616">doi:10.1101/cshperspect.a003616</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20463000?dopt=Abstract">PMID 20463000</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3140690/">PMC 3140690</a> (freier Volltext) (Review).</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">Jeremy Cherfas: <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261891140">

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20120808055934/http://archive.sciencewatch.com/may-june2000/sw_may-june2000_page8.htm">Hayflick Licked: Telomerase Lengthens Life of Normal Human Cells</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 8. August 2012 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>)</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID16461951-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID16461951_9-0">↑</a></span> <span class="reference-text">M. J. Wacker, M. P. Godard: <i>Analysis of one-step and two-step real-time RT-PCR using SuperScript III.</i> In: <i>Journal of biomolecular techniques</i> (JBT), Band 16, Nummer 3, September 2005, S. 266–271; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16461951?dopt=Abstract">PMID 16461951</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2291734/">PMC 2291734</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID22691702-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID22691702_10-0">↑</a></span> <span class="reference-text">A. Baranauskas, S. Paliksa, G. Alzbutas, M. Vaitkevicius, J. Lubiene, V. Letukiene, S. Burinskas, G. Sasnauskas, R. Skirgaila: <i>Generation and characterization of new highly thermostable and processive M-MuLV reverse transcriptase variants.</i> In: <i>Protein engineering, design & selection</i> (PEDS), Band 25, Nummer 10, Oktober 2012, S. 657–668; <a href="https://doi.org/10.1093/protein/gzs034" class="extiw external" title="doi:10.1093/protein/gzs034">doi:10.1093/protein/gzs034</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22691702?dopt=Abstract">PMID 22691702</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-PMID23697550-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-PMID23697550_11-0">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Mohr, E. Ghanem, W. Smith, D. Sheeter, Y. Qin, O. King, D. Polioudakis, V. R. Iyer, S. Hunicke-Smith, S. Swamy, S. Kuersten, A. M. Lambowitz: <i>Thermostable group II intron reverse transcriptase fusion proteins and their use in cDNA synthesis and next-generation RNA sequencing.</i> In: <i>RNA</i>, Band 19, Nummer 7, Juli 2013, S. 958–970; <a href="https://doi.org/10.1261/rna.039743.113" class="extiw external" title="doi:10.1261/rna.039743.113">doi:10.1261/rna.039743.113</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23697550?dopt=Abstract">PMID 23697550</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3683930/">PMC 3683930</a> (freier Volltext).</span>

</li>

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